Posted on

Jelatin

Prof. Dr. Erdoğan Küçüköner

ekucukoner@yahoo.com

1. PROTEİNLER

 Proteinler molekül ağırlıkları birkaç bin ile milyon arasında değişen arasında değişen büyük molekül ağırlığına sahip maddelerdir. Protein kelimesi eski Yunanca’da ‘ilk önce gelen’, ‘birinci sıradan’ anlamındaki proteois kelimesinden kaynaklanmıştır. Latincedeki karşılığı ‘yaşayan varlıklar için elzem azotlu öğe’dir.

Proteinler, amino asit ünitelerinin belirli türde, belirli sayıda ve belirli diziliş sırasında karakteristik düz zincirde birbirlerine kovalent bağlanmasıyla oluşmuş polipeptitlerdir. Amino asitlerin polimerleridirler.  Proteinlerin yapısını 20 çeşit amino asit oluşturur. Amino asitler diziliş sırası, sayısı ve çeşidi her insanın kendi DNA’sına göre olduğundan her insanda oluşan protein diğerlerinden farklıdır. Amino asitlerede bir amino grubu (NH2), bir karboksil grubu (COOH) ve radikal grup bulunur. Radikal grubun değişmesi 20 çeşit amino asidin ortaya çıkmasını sağlar.

Şekil 1.1. Proteinin Genel Yapısı

Proteinler temelde % 50-55 karbon, % 6-7 hidrojen, % 20-23 oksijen, % 12-19 azot ve %0.2-3.0 kükürt içeren ve yalnızca ribozomlarda sentezlenen bileşiklerdir. Bazı proteinlerde bunlardan başka P, Fe, Zn, Cu gibi elementler de bulunabilmektedir. Değişik proteinler, değişik sayı ve çeşitte aminoasit içerirler . Proteinlerin oluşumuna neden olan aminoasitlerin çok farklı olması  ve yan zincirlerle oluşan değişik birleşme biçimleri, bunların yapılarının çok karmaşık olmasına neden olmaktadır. Yapıyı oluşturan aminoasitler birbirlerine peptid bağlarıyla bağlandıklarından polipeptid yapısına sahiptir. Proteinler bir tek polipeptidden meydana geldikleri gibi birkaç polipeptidin bir araya gelmesiyle de oluşabilir. Her bir polipeptid zinciri ya da genel olarak protein, belli bir aminoasit sayısına, dizgilenmesine, belirli bir molekül ağırlığına, kimyasal içeriğe ve üç boyutlu bir yapıya sahiptir. Bazı proteinler aminoasitlerin yanı sıra karbonhidrat, lipid, mineral madde ve renk maddeleri (pigmentler) gibi diğer yapıtaşlarını da içerirler.

Her canlı kendine özgü proteinler taşımaktadır. Bu bakımdan bir canlıdaki protein o canlı için tekdir. Proteinlerin karbonhidrat ve lipitlerden ayrıcalıkları bu özellikten kaynaklanmaktadır. Örneğin; çok karmaşık bir yapıya sahip olsa da bütün canlılardaki karbonhidratların ve lipitlerin yapısı aynıdır.

Proteinler hücrelerdeki bütün biyolojik olayların yapı taşıdırlar. Hücreler içerisinde gerçekleşen olaylar; yüz binlerce farklı Proteinin kendilerine verilmiş olan vazifeleri yerine getirmeleri ile gerçekleşir.

Proteinler, çeşitli etkilerle denatüre olurlar. Proteinler, amfoter maddeler yani amfoter elektrolit veya amfolittirler. Proteinler, polipeptit zincirindeki peptit bağlarının su girişi ile yıkılması sonucu hidroliz olurlar ve kendisini oluşturan yapıtaşlarına parçalanırlar.

1.1. Aminoasitler

Proteinlerin temel yapı taşı aminoasitlerdir. Bugüne kadar belirlenmiş 20 aminoasit bulunmaktadır. Aminoasitler dallanmış yapıda hidrokarbon zincirleridir. Aminoasitler birbirlerine peptid bağlarıyla bağlanarak peptidleri oluşturur. Peptidler ise proteinleri meydana getirir.

Aminoasit molekülleri, bir ucunda “amino grubu (NH2)” diğer ucunda ise “karboksil (COOH)” grubu taşırlar. Aminoasitlerin yan yana gelip zincirler oluşturarak proteinleri sentezlemesi, bu iki grubun aralarında kovalent veya iyonik bağ yapmasıyla gerçekleşir. İki aminoasit yan yana geldiğinde COOH ve NH2 grupları arasında bağlanma meydana gelir ve bu bağa “peptid bağı” adı verilir. Bağlanma sırasında ise bir su molekülü sebest kalır. İki aminoasidin yanlızca uç kısımlarını yani karboksil ve amino gruplarının bağlanması şu şekilde olmaktadır;

COOH + NH2 <——————–> CO — NH + H2O (su)

Denklemde COOH birinci aminoasidin bir ucu, NH2 ise ikinci aminoasidin diğer ucunu temsil etmektedir. Bu uçlar yan yana geldiklerinde COOH grubundan bir oksijen ve NH2 grubundan bir hidrojen serbest kalır. Böylelikle serbest kalan bu atomlar aralarında bağ yaparak suyu oluşturur. İki aminoasidin yan yana gelmesiyle oluşan peptid bağına “dipeptid”, üç veya daha fazla (yüzlerce ya da binlerce) aminoasidin yan yana gelmesiyle oluşan zincirdeki peptid bağlarına ise “polipeptid” adı verilir. Proteinler düz aminoasit zincirlerinden meydana gelmesine rağmen oldukça karmaşık yapılara sahiptir. Bunun nedeni ise zincirdeki bazı aminoasitlerin birbirleriyle ikinci veya üçüncü bir bağ yapmasındandır.

Aminoasitlerin net yük, çözünürlük, kimyasal reaktiflik, hidrojen bağlama gücü gibi bazı fizikokimyasal özellikleri R grubunun (çeşitli aminoasitleri meydana getiren değişken grup) kimyasal doğasına bağlıdır.

Proteinler kaynaklarına göre farklı aminoasitleri farklı miktarlarda içerirler. Amino asitlerin amino grubu baz, karboksil grubu ise asit özelliği taşır ve vücudu pH değişikliklerine karşı korur. Buna amfoterlik özelliği denir. İnsan vücudunda yaklaşık 20 farklı aminoasit bulunmaktadır (Tablo 1.1) ve yetişkinlerde 8 ve çocuklarda 10 tanesi dışında organizma bunların hepsini sentezleyebilir (Şekil.1.2). Sentezlenemeyen 8 aminoasite elzem aminoasitler denir ve mutlaka gıdalarla dışarıdan alınarak karşılanmalıdır. Bu aminoasitler lizin, alanin, valin, lösin, izolösin, metionin, threonin, triptofan ve fenilalanin’dir.Çocuklarda bunlara ek olarak arjinin ve histidinni’de sayabiliriz.

Tablo 1.1. Protein yapısında bulunan Aminoasitler.

Şekil 1.2. Elzem Aminoasitler ve Açık Formülleri

1.2. Proteinlerin Yapısı ve Özellikleri

 

Bir aminoasidin karboksil grubu (-COOH) başka bir aminoasidin amino grubuyla (-NH2) bir mol su açığa çıkararak birleşir ve peptid zinciri oluşturur (Şekil 2.1). Peptidler peptid zincirinde yer alan aminoasit sayısına göre mono, di, tri gibi ön ekler verilerek isimlendirilirler. Genel bir kural olarak yapısında 10 kadar aminoasit içeren peptid zincirleri oligopeptid, daha uzun zincirli peptidler ise polipeptid olarak adlandırılır ( Şekil 1.3.).

Şekil 1.3. Peptid Bağı

 

Tablo 1.2. Proteinlerin Yapı Dereceleri ve Aminoasit Molekül Sayısı

Proteinlerin pek çoğu tek bir polipeptid zincirinden oluşur (myoglobin). Bazıları ise birbirlerinin aynı ya da farklı olan iki veya daha fazla polipeptidlerden meydana gelebilir.

Her proteinin karakteristik üç boyutlu doğal bir yapısı vardır. Üç boyutlu yapısı bozulmuş (denatüre olmuş ) bir protein biyolojik etkinliğini de kaybeder. Proteinlerin karakteristik üç boyutlu yapılarını oluşumundan primer, sekonder, tersiyer ve kuarterner olarak adlandırılan yapılar sorumludur. Primer yapı her proteinde yer almakta, buna karşılık bazı proteinler sekonder yapıda bazıları ise tersiyer veya kuarterner yapıda kendilerine özgü üç boyutlu yapılarına kavuşmaktadır.

Bir protein molekülünü oluşturan polipeptid zinciri veya zincirlerindeki aminoasit sıralanışı proteinlerin primer yapısını oluşturur. Daha önce de belirtildiği gibi aminoasitler peptid bağlarıyla birleşerek polipeptidleri oluştururlar. Primer yapı proteinlerin üç boyutlu yapısına bir geçiş teşkil eder ve fonsiyonel değildir ( Şekil 1.4).

                          Şekil 1.4. Primer Protein Yapısı.

Peptid zinciri üzerinde belirli bölgeler yan zincirlerle ve/veya kendi üzerine katlanarak bağlar oluşturur. Polipeptid zincirindeki bu katlanmalar periyodik olarak tüm zincir boyunca yinelenir. İki elektronegatif atom arasındaki hidrojen bağı polipeptid zincirinde heliksel yapı oluşmasına neden olur. Sekonder proteinler heliksel yapıda ya da plakalı yapıda olabilir. Bu yapılara kararlılık kazandıran aynı polipeptid zinciri üzerinde kurulan H köprüleridir ve en stabil yapı göstereni α-heliks proteinlerdir. α -heliks proteinlerin çoğunda heliksin bir yüzü hidrofobik ( su sevmeyen ) iken diğer yüzü ve yan zincirler hidrofilik (su seven ) kalıntılarla bağlanmıştır. Plakalı protein yapısı heliksel yapıdan farklı olarak pili benzeri yapı oluşturacak şekilde katlanmalar gösterir. Plakalı yapılarda hidrojen köprüleri farklı polipeptid zincirleri arasında kurulur ( Şekil 1.5 ) ve ( Şekil 1.6 ).

                         Şekil 1.5. Sekonder Proteinlerde Plakalı Yapısı.

İki paralel polipeptid zinciri sekonder yapı oluşturduğunda zincirlerin birbirine yaklaştığı yerlerde kükürtlü aminoasitlerin aracılığıyla disülfit bağları oluşur. Kovalent yapıdaki bu bağlar son derece kararlıdır. Bu nedenle yapıya kararlılık kazandırır ve sekonder yapı denatürasyon koşullarında parçalanmaz.

Şekil 1.6. Plaka Yapısı Detaylı Görünümü.

Protein molekülünün yuvarlak veya elipsoid bir şekil alabilmesi için ikinci yapıyı meydana getiren dizilişlerin üst üste katlanması veya yumak şeklinde sarılması gerekmektedir. Bu ise yan zincirlerin reaksiyona girmesi ile mümkün olur. Helezon yapısı veya düz tabaka yapısı dışında kalan zincirlere ait gruplar veya atomların meydan getirdikleri çeşitli bağlar ve güçler protein molekülünün içerisinde pek az boşluk bırakan sıkı ve belirli bir şekil almasını sağlar (Şekil 1.7) ve tersiyer yapıyı oluşturur.

Şekil 1.7. Proteinlerde Tersiyer Yapı.

Birden fazla polipeptid zinciri (alt birimi ) içeren proteinlerde polipeptid zincirleri tersiyer yapıyı oluşturan aynı bağ tipleriyle birbirleriyle salkımlar, topluluklar yaparak birleşir ve kuarterner yapıyı oluşturur. Hemoglobinin yapısında her biri myoglobine benzer dört protein monomeri (alt birimi) birbirine kuarterner yapıyı oluşturmak üzere çok sıkı bir şekilde bağlanmışlardır ( Şekil.1.8).

Şekil 1.8. Proteinlerin Kuaterner Yapısı.

1.3. Proteinlerin Sınıflandırılması ve Özellikleri

Proteinleri değişik özelliklerini dikkate alarak farklı şekillerde sınıflandırmak mümkündür. İlk sınıflandırma sistemi, protein yapısında aminoasitlerin dışında başka bileşiklerin olup olmadığına göre bir gruplandırma yapmaktadır. Yalnızca aminoasitlerden meydana gelen proteinler homoproteinler (basit proteinler) olarak adlandırılırken, heteroproteinler prostetik grup olarak adlandırılan bir grup bileşiği daha içerirler. Lipoproteinler, glikoproteinler, hemoproteinler heteroprotein grubuna dahil iken albuminler, globulinler, prolaminler homoprotein grununa dahildirler.

Tablo 1.3. Proteinlerin Sııflandırılması

 

Kimyasal yapıları ve çözünürlükleri dikkate alındığında proteinler iki gruba ayrılırlar; Fibröz proteinler ve Globüler proteinler.

Fibröz proteinler düz bir zincir üstünde sıralanmış polipeptidlerin ya da bu polipeptidlerin birbirlerine paralel uzanarak meydana getirdikleri yapılardır. Suda çözünmezler. Deri, tırnak, saç, kıkırdak, boynuz benzeri yapılar bu tür proteinlerden oluşur. Kollajenler, keratin, fibrin, miyosin, elastin ve epidermin fibröz proteinler arasında yer almaktadır.

1.Kollajenler: Glisin, prolin, hidroksiprolin ve arjinin içerirler. Soğuk suda çözünmezler. Ancak seyreltik asit ve baz çözeltilerinde ya da suda kaynatılırlarsa çözünürler. 

2.Keratin, fibrin, miyosin, elastin ve epidermin: asit ve bazik çözeltilerde çözünürlükleri azdır. Suda çözünmezler ya da çok az çözünürler. Fibrin kanın pıhtılaşmasında görev alır. Miyosin kas hücrelerinde bulunur. Elastin elastik bağ dokularda bulunur. Bir çeşit kollajen olsa da diğer kollajenler gibi ısıtıldıklarında jelleşmezler. Epidermin deride, keratin saç, tırnak, boynuz yapısında bulunur.

Globüler proteinlerde düz zincir yapısı kendine özgü kıvrılmalar meydana getirir. Bu nedenle üç boyutlu bir yapıları vardır. Hemen hemen tamamı sulu ortamlarda çözünürler. Enzimler, hormonlar, antikorlar, albuminler bu gruba dahidir.

                                                          Tek Zincir    Oligomerik

Şekil 1.9. Globüler Proteinler.

1.Albuminler: Suda ve seyreltik asit çözeltilerinde kolayca çözünürler ve yüksek sıcaklıklarda koagüle olurlar. Amonyum sülfatla doyurulmuş çözeltilerinde çökelirler. Bazıları toksik özellik gösterir. Kükürlü aminoasitlerce zengindirler ancak glisin içermezler. Yumurta beyazındaki ovalbumin, buğdaydaki löykozin, sütteki laktalbumin bu gruptadır.

2.Globulinler: Seyreltik amonyumsülfat ve tuz çözeltilerinde çözünürler. Amonyum sülfatla yarı yarıya doyurulduğunda çökelirler. Albuminlerle oluşturdukları karışımlardan bu yolla ayrılırlar. Isıtıldıklarında koagüle olurlar. Yumurta sarısındaki ovoglobulin, sütteki laktoglobullin bu gruba girer. Bitkilerde depo protein olarak önemli fonksiyonları vardır. Hayvansal kaynaklarlarda da sık olarak rastlanan bir protein tipidir. Zayıf bir asit karakter gösterir. Bu özellik yapılarındaki monoamino dikarboksilik aminoasitlerden kaynaklanmaktadır. İzoelektrik pH noktaları 5-6’dır.

3.Glutelinler: Bitkisel proteinlerdir ve gliadinlerle birlikte tahıllarda yer alırlar. Su ve tuz çözeltilerinde çözünmezler. Yüksek sıcaklıklarda koagüle olurlar. Hububatlardan seyreltik asitler veya bazlardan yararlanılarak ekstrakte edilebilirler.Hububatlar için önemli bir proteindir. Gliadinlerle birlikte bulunurlar. Ekmek kalitesi açısından önemlidirler. Buğdayda glutenin, arpada hordenin, mısırda zeanin bu gruba örnek teşkil eder.

4.Prolaminler: %50-90 lık alkol çözeltilerinde çözünebilirlerken safa alkolde ve suda çözünemezler. Genellikler tohumlarda bulunurlar. Yapılarında lizin bulunmaz, histidin ve arjinin açısından fakirdirler. Lizin ve triptofan içeren glutelinler birlikte bulunmaları birbirlerini tamamlamalarını sağlar. Yine de düşük biyolojik yararlılık gösterirler. Buğdaydaki gliadin, darıdaki kafirin, arpadaki horderin ve mısırdaki zein bu gruptadır. 

5.Protaminler: 15-21 peptidten oluşan, kuvvetli bazik bir proteindir. Kükürtlü aminoasit içermezler. Pek çok proteinin aksine ısıtıldıklarında koagüle olmazlar. Seyreltik asit ve baz çözeltilerinse ve suda çözünürler.

6.Histonlar: Hücre çekirdeğindeki nükleoproteinler bu yapıdadır. Suda çözünürler ve ısıtıldıklarında protaminler gibi koagüle olmazlar.

Aktin, miyosin ve fibrinojen gibi bazı proteinlerde hem fibröz hem de globuler yapıda yer almaktadır.

Bazı proteinler prostetik grup adı verilen ve protein yapısında olmayan bileşiklere bağlanırlar. Bileşik proteinler olarak adlandırılan bu proteinleri şu şekilde sınıflandırmak mümkündür.

1. Fosfoproteinler: Bu gruptaki proteinlerin prostetik grubu fosforik asittir. Serin ve treonin fosforik asitle bağlandığında protein asidik karakter kazanır. Fosfoproteinler suda neredeyse hiç çözünmezler. Nötral koşullarda ısıtıldıklarında koagüle olmazlar ancak asidik pH da ısıtıldıklarında koagülasyon gözlenir. Sütteki kazein, kinazlar ve fosforilazlar bu gruptadır.

2. Lipoproteinler: Proteinlerin lipidlerle kompleks yapılardır. Hücre zarında, kanda ve yumurta sarısında bulunurlar.

3.Proteolipidler: Lipoproteinlere benzer bir yapıları vardır. Çözünürlükleri lipoproteinlerin aksine lipidlerin özelliklerine yakındır. Miyelin ve lipovitelenin bu gruba örnek verilebilir.

4.Glikoproteinler ve Mukoproteinler: Amino şekerler, hekzuranik asitler ve silialik asit gibi karbohidratlar kovalent bağlarla basit proteinlere bağlanarak glikoproteinleri oluşturur. Mukoproteinler ve glikoproteinler birbirlerinde içerdikleri heksozamin (amino şeker) miktarıyla ayrılırlar. Buna göre mukoproteinler % 4 den az amino şeker içerirken mukoproteinlerde amino şeker oranı %4 den fazladır. Yapışkan vücut sıvılarında, deride, idrarda, tükürükte vb. yerlerde bulunurlar.

5.Nükleoproteinler: Bu proteinlerde prostetik grup RNA ya da DNA dır. Diğer bileşen bazik bir basit proteindir ama fazla miktarda fosfat içerdiklerinde asidik özellik gösterirler.

6.Kromoproteinler: Prostetik grup Fe, Mg, gibi bir metal içeren bir pigmenttir. Bu pigmentler porfirin yapıdadır. Hemoglobin, miyoglobin, sitokrmlar, katalazlar, sitokrom oksidazlar ve peroksidazlar bu grup proteinlerdir.

7.Metaloproteinler. Bu grupta prostetik grup metallerdir.

İşlevlerine göre sınıflandırıldıklarında proteinler üçe ayrılırlar. Yapısal proteinler, biyolojik aktivite gösterenler, gıda proteinleri. Keratin, kollajen, elastin gibi proteinler saç, deri, iç organlar gibi yapıları oluştururlar. Biyolojik aktivite gösteren proteinler enzimler,hormonlardır ve toksinlerdir. Biyolojik sistemlerde sentezlenen bütün proteinler gıda proteini olarak kullanılabildiğinden tüm gruplardaki proteinler bu grupta yer alırlar.

2. KOLLAJEN

Kollajen (bazen kolajen veya kollojen olarak da anılır) hareket sisteminin yapı taşlarını, özellikle kemik, kıkırdak, lif ve eklemleri oluşturan proteindir. Bu protein birbiri üzerine sarılmış üç alfa zincirinden meydana gelen bir fibröz yapılı bağ doku proteini olup, yapılarında en çok glisin (%35.5), prolin (%12), hidroksiprolin (%10) ve lisin yer almaktadır. 19 tane değişik tipi tanımlanmış olup, tip I, tip II şeklinde isimlendirilir. Bu çeşitlilik moleküler yapıdan kaynaklanmaktadır. Kollajenin ana molekülü tropokollajendir. Tropokollajenler de hücrenin içinde üretilen prokollajenlerden oluşur. Kollajen proteinlerin oluşturduğu kollajen fibriller yan yana gelerek demetler oluştururlar. Bu demetler yapışkan bir maddeyle birbirlerine tutunmuş halde bulunurlar. Çekilmelere karşı çok dayanıklı olup ancak %5 kadar uzayabilirler. Bulundukları organın görevine göre düzenlenirler. Örneğin bağırsaklarda ince ve dallı iken, tendonlarda kalındırlar.

Kollajen çiğ etin sertliğini belirleyen önemli faktörlerden biri olmakla birlikte, ısıl işlemden sonra etin yumuşamasında önemli etkiye sahiptir. Gıda sanayinde jelatin yapımı için önemlidirler. Suda çözünmezler ve sindirim enzimlerinden etkilenmezler. Bağ doku, kemik, kıkırdak vb yerlerde bulunurlar. Kaynar suda veya seyreltik asit ve alkaliler de kaynatılırsa suda kolayca çözünen jelatin elde edilir. Kollajen ismi de buradan gelmektedir (kola= jelatin, jen= yapıcı). Asit ve alkali muamelesinde demetler tropokollajen molekülleri halinde parçalanır.

Şekil 2.1. Kollajen Yapısı.

Şekil 2.2. İki Tropokollojen Molekülünün Kesişimi  

Kollagen vücutta da en fazla miktarda bulunan proteindir ve sert, çözünmez bir protein ailesinden gelmektedir. Vücutta yaygın olarak bulundukları halde, tipleri ve organizasyonları kollagenin belli bir organda üstlendiği role bağlıdır. Göz sıvısında olduğu gibi yapıyı güçlendirecek şekilde jel gibi yayılmıştır. Diğer dokularda kollagen tendonlarda olduğu gibi büyük kuvvet sağlayacak sıkı paralel demetler halinde bulunabilir. Gözün korneasında kollagen ışığın çok az bir kırılma ile geçmesini sağlayacak şekilde istiflenmiştir.

Kemik kollageni birbirine açılı olarak düzenlenmiş lifler halinde bulunur. Kemiğin ilgili osteoblastlarında ve kıkırdağın kondroblastlarında oluşur ve ekstrasellüer matrikste salgılanır.

Kollagenin yapısı

Kollajen moleküllerinin en belirleyici özelliği, üç polipeptit alt biriminden oluşan büklümlenmiş kangal olan üçlü sarmaldır. Polipeptit alt birimler olan α-zincirler, bir ortak eksen etrafında  dönerek 3000 Ao uzunluğunda ve 15 Ao çapında katı bir çubuk benzeri bir molekül yapar; bunlar fibrilleri oluştururlar.

Şekil 2.3. Kollajen lif ve moleküller.

Kollagen molekülleri α-zincirleri adı verilen, birbiri etrafında bir üçlü heliks halinde sarılarak ip benzeri bir yapı oluşturan üç polipeptitten meydana gelir. Üç polipeptit zinciri zincirler arasındaki hidrojen bağlarıyla bir arada tutulur α- zincirlerindeki amino asit dizesindeki farklılıklar aynı boyda (ortalama 1000 amino asit uzunlukta) fakat hafifçe farklı özellikleri olan yapısal birimlerin oluşmasına neden olur. En sık rastlanan kollagen olan tip I kollagen α1 diye isimlendirilen iki zincir ve α2 diye isimlendirilen bir zincir içermektedir.

Kollajen moleküllerinin en çarpıcı özelliği, amino asit dizisinin tekrarlayan tripeptit olmasıdır. Bu tekrarlayan tripeptit, (Glisin-X-Prolin) veya (Glisin-X-Hidroksiprolin) şeklinde gösterilebilir ki burada X, herhangi bir amino asit olabilir.  olabilir.

Şekil 2.4. Kollojenin pro-zincirlerinin prolil kalıntılarının prolil hidroksilaz ile hidroksillenmesi

 

Şekil 2.4. Kollajen molekülleri amino asit dizisinin tekrarlayan tripeptit olmasıdır.

Kollajenin yapısındaki amino asitlerin yaklaşık %35’i glisin, %21’i prolin ve hidroksiprolin, %11’i alanindir. Kollajen, triptofan içermez.

Şekil 2.5. Kollajenin içermiş olduğu aminoasitler.

Kollajen, bulunduğu dokulara dayanıklılık verir, doku şeklini korur ve dokuya gerilme direnci sağlar. Kollajen, soğuk suda çözünmez, sıcak suda ve sulu asit ve alkalilerle kaynatmakla jelatin oluşturur. Jelatin de suda kolaylıkla çözünerek kolloidal jel çözeltileri oluşturur. Kollajenin suda uzun süre veya asitte kısa süre kaynatılmasıyla oluşan jelatin, pepsinle çabucak parçalanır ki bu, pişirilen etin fibröz kısmının kolayca sindirildiğini gösterir; ancak, triptofan içermediğinden jelatinin besin değeri düşüktür.

3. JELATİN

Jelatin (gelatin), memelilerin dokularında, kasları kemiklere bağlayan, kemikleri birbirine ve diğer organlara bağlayan kısımlarında bulunan ve kollajen proteininden nispeten düşük sıcaklıklarda  hidrolize edilen bir protein maddesidir. Hayvanların (çoğunlukla sığır ve domuzların) deri, kemik ve bağ dokularının kaynatılması ile üretilir. Jelatinin güçlü şekil alma kabiliyeti, şeffaf jel oluşturması, esnek film haline gelmesi, hazmının kolay olması, sıcak suda eriyebilmesi ve şekil alma hassası gıda işlemede, ilaç ve kozmetik ürünlerinde, fotoğrafçılıkta ve kağıt ürünlerinde kullanılan kıymetli bir madde olmasını sağlamıştır. Sulu solusyonda hidrofilik kolloid özellik göstermektedir. Genellikle tatsız, kokusuz, camsı, kırılgan ve sarı renklidir. En önemli 2 özelliği, elastik ve dayanıklı olmasıdır.

Domuz derisi ve kemiğe asidik işlem uygulanarak Tip A ve sığır derisi ve kemiklerden kemiklerden alkali işlem uygulanarak elde edilen jelatin  de Tip B olarak adlandırılmaktadır. Jelatin genellikle %84-90 protein, % 1-2 mineral tuzlar, % 8-15 su içermektedir.
Şekil 3.1. Kollagenden Elde Edilen Jelatin Örnekleri.

  Tip A Tip B
pH 3.8 – 5.5 5.0 – 7.5
İzoelektrik Nokta 7.0 – 9.0 4.7 – 6.0
Jel Kuvveti (Bloom) 50 – 300 50 – 300
Vizkozite (mps) 15 – 75 20 – 75
Kül (%) 0.3 – 2.0 0.5 – 2.0

Şekil 3.2. Tip A ve Tip B Jelatinlerin Kimyasal Özellikleri.

Kollajen hidroliz sırasında jelâtine ve zamka, proteososlara, polipeptitlere ve son olarak da tek bir aminoaside dönüşür. Protein bozunmasındaki bu değişim serisi, nişastanın dekstrine, sonra polisakkaritler ve son olarak basit şeker olan glikoza hidrolizinde yer alan değişimlere benzetilebilir. Kollajenin hidroliz ürünlerinden olan jelâtin ve zamkın her ikisi de karmaşık yapıya sahip karışımlardır ve aralarındaki en önemli fark ise yenilebilirlikleridir.

Bir gıda maddesi olarak jelatin, jellenmiş tatlı ve diğer gıda ürünleri için ana kaynaktır. Meyve ve etlerin korunmasında yüzey kaplama maddesi olarak, süt tozu yapımında, pasta beze ve kremalarında, taffy, marşmellov, haribo ve diğer şekerleme türlerinde, meyve sularında, dondurmada, yoğurtta, eritme peynirlerinde, diş macunu, şampuan, parfüm gibi kozmetik ürünlerinde ve ilaç sanayiinde kapsül ve tabletlerin filim tabakalanmasında kullanılmaktadır.

Üretim
Ondokuzuncu asrın ortalarına kadar jelatin elde etmek zor bir proses olarak kabul edilmekte idi. İlk jelatin üretiminde, buzağı bacakları büyük bir tencerenin içine su ilave edilerek konulmuş ve birkaç saat kaynatıldıktan sonra ayaklar dışarıya alınmıştır. 24 saat bekletildikten sonra, en üst yüzeyde bir yağ tabakası toplandı. Bu tabaka sıyrılarak dışarıya alındı. Geriye kalan kitle jelatin yoğunluklu bir kitle olarak elde edildi.

Daha sonraları bazı üreticiler elde ettikleri jelatini öğüterek ince toz haline getirmişler veya yapraklar halinde kesmişlerdir. Bu gelişmeden sonra jelatin artık ticari bir ürün olarak satışa sunulmuştur. İlk patenti 1945 yılında bir sanayici tarafından alınmıştır.

Jelatin üretiminde hayvan kemikleri, derileri ve dokuları kesimhanelerden toplanmaktadır. Bu nedenle jelatin işleme fabrikalarının kurlumu için kesimhanelere yakın yerler tercih edilmektedir. 1kg jelatin elde etmek için 30 kg ham madde kullanılmaktadır. Hayvan parçalarından bakteri ve mineralleri uzaklaştırmak için kostik kireç veya sodium karbonat gibi asit ve alkalikler kullanılır. Bu maddeler gıda işleme fabrikalarından ve dış satıcılarından satın alınır. Gıda jelatinlerinde tatlandırıcı, tat verici ve renklendirici eklenir. Bu maddeler de sıvı veya toz formunda dış satıcılarından satın alınabilir.

Üye ve ziyaretçi kardeşlerimizden yoğun olarak jelatin üretimi hakkında bilgi talebi üzerine, jelatin üretim prosesi üzerinde bir bilgi notunu bilginize sunuyoruz. Bugün dünyada 2000- 3000 ton/yıl kapasiteli tesisler kurulabilmektedir. Burada en önemli konu işletmede gerekli olan helal şartlarda kemik ve deri parçalarının sistemli ve sürekli tedarik ağının oluşturulmasıdır. Jelatin üretimi ön işlemler ve ekstraksiyon olmak üzere temelde 2 farklı aşamadan oluşmaktadır.

Ham maddenin tam olarak temizliğinden sonra, ham maddenin kökenine bağlı olarak uygulanan farklı ön hazırlık işlem adımlarını içerir.Jelatin üretiminde, prensip olarak iki işlem metodu kullanılır; Asit işlem metodu (A tipi jelatin için) ve Alkali işlem metodu (B tipi jelatin için). Asit işlem metodunda, ham madde (öncelikle domuz derisi) ilk olarak bir üç günlük hazım işlemine tabi tutulur. Burada malzeme asitle muamele edilir ve hemen sonra jelatin çıkartma işlemine başlanabilir. Alkali işlem metodunda ise, bu işlem birkaç haftalık bir zaman periyoduna yayılır ve sakin bir şekilde kollajen yapısını değiştirir. Burada yalnız kemik ve deri parçaları kullanılabilir. Bu yolla üretilen kollajen sıcak suda erimiş şekildedir.

Ön işlem görmüş malzemeye daha sonra sıcak su ilave edilir ve çok kademeli ekstraksiyon işlemi başlatılır. Düşük sıcaklıkta elde edilen ilk jelatin fraksiyonları en yüksek derecede jelleşme konumuna sahiptir. Yaklaşık %5’lik solüsyon elde edilir. Malzeme, daha sonra taze ve sıcak su kullanarak ekstraksiyon işlemine tabi tutulur. Bu işlem, jelatinin en küçük parçasının kaynar su kullanılarak ekstraksiyonu yapılıncaya kadar devam eder. Tamama çok yakın olarak ekstraksiyon sonucu ürün elde edilir.

Ekstraksiyon işleminden elde edilen yaklaşık %5’lik jelatin solüsyonu, yüksek performanslı seperatörlerin kullanımı ile yağ ve lif artıklarından arındırılır. Ön arıtma, temizleyici kiselguhrdan geçirilmesi ile tamamlanır. Ön tabakalama filtreleri ki, azami derecede ince partikülleri tutmayı sağlarlar ve arkasından meşrubat sanayiinde kullanılana benzer sellüloz plaka filtrelerinden geçirilir. Arıtılmış malzeme daha sonra iyon alıp veren reçine içeren kolonlardan geçirilirken, şartlara bağlı olarak, kalsiyumdan,sodyumdan, asit artıklarından ve diğer tuzlardan, jelatin serbest hale getirilir.

Ön ısıtma donanımlı çok kademeli vakum evaporatörler, jelatin solüsyonunu sterilize etmek için kullanılır. Aynı zamanda enerjinin minimum kullanımı ile, seyreltik çözeltiden yumuşak bir tarzda su uzaklaştırılarak bal kıvamında bir konsantre elde edilir. Yüksek viskos özellikteki solüsyon, daha sonra tekrar selüloz plakalardan oluşan filtrelerinden geçirilir. Herhangi kalmış kalıntılar da uzaklaştırılmış olur.

Bunlar son işlemlerdir ancak, müşterinin özel istekleri veya farklı uygulamalar için jelatinin önceden hazırlanmasını gerektiren zincirde çok önemli adımlardır. Bu şartlar sebebi ile farklı öğütücüler ve blenderler kullanılır. Silolara doldurulduktan sonra kalite kontrol laboratuarı tarafından son kontroller yapılır çuval, torba ve kutularda ambalajlanır.

Yüksek derecede konsantre edilmiş jelatin solüsyonu, daha sonra potansiyel tehlikelere karşı tekrar sterilize işlemi olarak, hızla yüksek sıcaklıkta bir sterilizasyon işlemine tabi tutulur, soğutulur ve katılaştırılır. Bu işlem, kurutucu tablası üzerinde eşit olarak dağılmış jelatin nodullarını üretir. Burada kıllanılan filtreleme, yıkama, ön kurutma ve filizlenmeyi önleyen hava jelatini kurutur. Kurutucuyu terk etmek üzere şimdi sert ve kırılgan jelatin parçalanarak alınır ve aynı parça ebatlarına getirmek için öğütülür. Bu formda, bir sonraki işleme gerek oluncaya kadar depoda depolanır. Yığınlar olarak kullanıma gitmeden önce kimyasal, fiziksel ve bakteriyel olarak testleri yapılır.

Jelatin üreticileri milli ve uluslararası gıda işleme gereksinimlerinin zor şartlarına sadık kalmalıdırlar. Bu düzenlemeler, fabrikanın, cihazların ve işçilerin temizliğini ve katkı maddelerinin, tat vericilerinin ve renklendiricilerinin kabul edilir oranlarda olmasını içermekle beraber bunlarla sınırlı değildir.

Jelatin, jel dayanımını ve pelteleşmesini ölçen değişken olan tazelik ”bloom” değerleri için işleme tabi tutulur. İstenen dayanım hangi jelatinin kullanılacağı hale tekabül eder. Tazelik değeri, üretim işlemi boyunca teknik olarak ölçülür ve düzen korunur.